影响寡肽吸收的因素
肽的消化吸收是一个复杂的过程，除受上述消化系统的层层阻碍作用外，还受肽本身理化特征以及膳食组成、食量、年龄、代谢类型及其他因素的影响。目前的研究认为，寡肽比多肽、L 型比D 型、中性比酸、碱性肽更易吸收。二肽和三肽能完整的吸收，但三肽以上的寡肽是否能完整吸收还存在争议。
以下多种因素可以对寡肽的吸收产生影响：
1. 肽链的性质
目前的研究认为，肽链中氨基酸残基较少、L 型、中性寡肽比氨基酸残基较大多、D 型、酸碱性的寡肽更容易吸收。有研究认为，肠道吸收大于三肽的寡肽的速度要慢于对二肽、三肽的吸收速度。因为三肽以上的寡肽被摄入肠道以后，要在肠道内进一步分解为二肽、三肽以后才能被机体利用，这就降低了这些大于三肽的寡肽的吸收速度。也有研究者认为大于三肽的寡肽也能够直接被吸收利用，其吸收速度并不逊色于二肽和三肽，但尚没有足够的证据来证明。寡肽的氨基酸组成也能够影响其吸收速度，如，当谷氨酸以谷氨酰胺赖氨酸形式供给时，大鼠小肠对其吸收速度是以谷氨酰胺蛋氨酸形式供给时的二倍。此外，氨基酸残基的构型也能够影响寡肽的吸收。如，当赖氨酸位于N 末端与组氨酸构成二肽时，被吸收的速度要快于其位于C 末端时；而当它位于C 末端与谷氨酸构成二肽时，其吸收速度则更为迅速。
2. 机体的营养状况
有研究报道，长期对大鼠限制喂饲时，大鼠的肠组织吸收Leu-Met 和Leu-Met-Leu-Met 的能力较正常时上升。对人体的研究则发现，限制饮食的时候，小肠内各种肽酶的活性下降，寡肽的释放量下降；而当蛋白质供给充足的时候，肽酶的活性则会升高，从而使寡肽的释放量增加。
3. 蛋白质的质量
对动物性、植物性蛋白质进行体外消化试验时发现，在胃蛋白酶和胰蛋白酶的作用下，动物性蛋白质释放出的寡肽和游离氨基酸的比例最高，豆类蛋白次之，而谷物蛋白质的释放量最低。对不同动植物性蛋白质的胃蛋白酶、胰蛋白酶的水解产物进行反相液相色谱分析也发现，寡肽的释放量由大到小依次为酪蛋白、鱼粉、蚕蛹、豆粕、豆饼、菜籽饼、玉米蛋白粉，蛋白质的寡肽释放量与其所含的有效氨基酸量呈正相关关系。由此可以看出，必需氨基酸含量较高且平衡的优质蛋白在消化过程中比较容易水解生成分子量低且数量众多的寡肽，
有利于寡肽的转运吸收；而必需氨基酸缺乏且不平衡的蛋白质容易产生大量的游离氨基酸和少量的大分子量的肽片段，不利于寡肽的转运吸收。
4. 蛋白质加工、储存的条件
加工、储存条件也是影响蛋白质消化过程中寡肽释放量的重要因素之一。体外水解实验中可发现，蒸制加工后的肉品能够释放出的寡肽量较少，而冷冻干燥或新鲜品则能够释放出较多的寡肽。在植物性蛋白中，加热后长期储存的豆粕，赖氨酸的释放量仅仅为有效赖氨酸含量高的新鲜豆粕的63%。这可能是由于赖氨酸的侧链-NH 2残基容易发生美拉德反应，这是广泛存在于食品、饲料加工中的一种非酶褐变，是氨基化合物和羰基化合物之间发生的非酶反应，也称为羰氨反应。反应经过复杂的历程，最终生成棕色甚至是黑色的大分子物质黑精或称拟黑素，该反应友法国化学家L.C.Maillard 于1912年提出，故称之为Maillard 反应，使得赖氨酸残基与其相邻的氨基酸肽键难以断裂，从而影响了蛋白质的消化率。
5. 寡肽载体
寡肽载体在寡肽的吸收，转运过程中也发挥着重要的作用。它们对底物具有广泛的适应性，能够转运多种化合物，包括寡肽、肽类似物及非肽化合物等。目前已经发现的肽转运载体3、大鼠的肽/组氨酸转运载体1和人的肽/组氨酸转运载体。其中研究最为广泛的是PepT1和PepT2，二者都是质子依赖的寡肽转运载体家族的成员，PepT1是高容量/低亲和力的载体，PepT2则是低容量/高亲和力的载体。它们都能够转运二肽和三肽，并且以转运膜上的H+梯度为驱动力。人的PepT1已经被成功克隆。其cDNA 长度为2.2kb ，有一个开放的阅读框，可以编码有708个氨基酸组成的蛋白质。该蛋白质有12个穿膜区，并且在9区和10区之间有一个比较长的亲水片段。这也是这一组转运蛋白最显著的特征。结构预测模型表明，亲水环上有多个与N 原子相连的糖基化位点和多个依赖蛋白激酶C 的磷酸化位点。兔、大鼠、鸡、绵羊的PepT1也都已经相继被成功克隆。它们的cDNA 的长度有所不同，但是它们编码的蛋白质结构上却非常相似：如它们都有12个穿膜区，并且在9区和10区之间有一个比较长的亲水片段。这也是这一组转运蛋白最显著的特征。结构预测模型表明，亲水环片段位于细胞膜的外侧，包含有几个与N 原子相连的糖基化位点。膜内侧可以容纳所有的12个a 螺旋，且N 末端和C 末端都位于细胞质一侧。这些PepT1蛋白具有高度的同源性。大鼠与人的PepT1氨基酸序列有88%的同源性，兔、鸡、绵羊与人的氨基酸序列同源性则分别为81%、62.5%和83%。值得注意的是，所有穿膜区的序列都高度保守，而胞外环上序列保守程度却很低。但这些转运蛋白的氨基酸序列与其他已知的转运蛋白之间却没有较高的同源性。
另一种肽转运载体PepT2与PepT1在结构和功能上均有所不同。人的PepT2cDNA 全长为
2.7kb ，有一个长度为2.2kb 的开放阅读框，可以编码由729个氨基酸组成的蛋白质。PepT1和PepT2的共同特征包括12个穿膜区、一个大的胞外环和几个依赖于磷酸化的蛋白激酶结合位点。PepT1和PepT2属于两个不同的转运体系，同种动物的PepT1和PepT2相比，其同源性低于不同动物相同转运体系之间的同源性。它们的组织分部也有所不同。通过对编码蛋白的mRNA 的研究表明，PepT1主要在消化道中表达，在肾脏中也有微弱的表达，而PepT2主要是肾脏肽转运载体。