分子植物育种，２００６年，第４卷，第６（Ｓ）期，第７８－８２页ＭｏｌｅｃｕｌａｒＰｌａｎｔＢｒｅｅｄｉｎｇ，２００６，Ｖｏｌ．４，Ｎｏ．６（Ｓ），７８－８２
专题介绍Ｒｅｖｉｅｗ
硫氧还蛋白（Ｔｒｘ）的研究进展
郑琼
马旭俊
杨传平＊
教育部林木遗传育种与生物技术重点实验室，东北林业大学林木遗传育种省级重点实验室，东北林业大学林学院，哈尔滨，１５００４０＊通讯作者，ｙａｎｇｃｐ＠ｎｅｆｕ．ｅｄｕ．ｃｎ
硫氧还蛋白Ｔｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎ（Ｔｒｘ）是一类高度保守的低分子量蛋白质。Ｔｒｘ广泛分布于植物、细菌、酵母
和动物中。根据氨基酸序列的不同，Ｔｒｘ分为家族Ⅰ和家族Ⅱ２个家族。根据最初结构的不同，Ｔｒｘ家族Ⅰ又
ｈ，ｆ，ｍ，ｏ，ｘ和ｙ。不同类型的Ｔｒｘ在不同生物以及细胞内的不同区域分布不同。硫氧还蛋被分为６大类型：
白具有多种生物学功能，对维持体内稳定的氧化还原状态具有重要的作用。Ｔｒｘ具有调节细胞生长、抑制凋亡、调节基因转录等功能。Ｔｒｘ还与植物抗逆性相关，如参与植物抗旱、耐热和抗氧化胁迫过程，调节抗逆基因的表达。因此，我们可以将硫氧还蛋白基因通过转基因技术导入植物体中，在植物遗传性状改良等方面具有广泛的应用前景。本文综述了硫氧还蛋白的类型、组织分布、生物学功能以及与植物抗逆性的关系。关键词硫氧还蛋白（Ｔｒｘ），氧化还原，抗逆性
摘
要
ＦｕｎｃｔｉｏｎａｌＲｏｌｅｓｏｆＴｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎ（Ｔｒｘ）
ＺｈｅｎｇＱｉｏｎｇＭａＸｕｊｕｎ
ＹａｎｇＣｈｕａｎｐｉｎｇ＊
ＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＦｏｒｅｓｔｒｙＧｅｎｅｔｉｃｓａｎｄＢｒｅｅｄｉｎｇａｎｄＢｉｏ－ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，ＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＭｉｎｉｓｔｒｙｏｆＥｄｕｃａｔｉｏｎ，ＴｈｅＰｒｏｖｉｎｃｉａｌＫｅｙＬａｂｏｆＦｏｒｅｓｔｒｙＧｅ－ｎｅｔｉｃｓａｎｄＢｒｅｅｄｉｎｇ，ＣｏｌｌｅｇｅｏｆＦｏｒｅｓｔｒｙ，ＮｏｒｔｈｅａｓｔＦｏｒｅｓｔｒｙＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｈａｒｂｉｎ，１５００４０＊Ｃｏｒｒｅｓｐｏｎｄｉｎｇａｕｔｈｏｒ，ｙａｎｇｃｐ＠ｎｅｆｕ．ｅｄｕ．ｃｎ
ＡｂｓｔｒａｃｔＴｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎ（Ｔｒｘ）ｉｓａｓｍａｌｌａｎｄｃｏｎｓｅｒｖａｔｉｖｅｐｒｏｔｅｉｎ．Ｔｒｘｉｓｕｂｉｑｕｉｔｏｕｓｌｙｆｏｕｎｄｉｎｐｌａｎｔｓ，ｂａｃｔｅｒｉａ，ｙｅａｓｔｓａｎｄａｎｉｍａｌｓ．Ａｃｃｏｒｄｉｎｇｔｏｔｈｅａｍｉｎｏａｃｉｄｓｅｑｕｅｎｃｅｓ，ＴｒｘｉｓｄｉｖｉｄｅｄｉｎｔｏｆａｍｉｌｙⅠａｎｄｆａｍｉｌｙⅡ．Ａｃｃｏｒｄｉｎｇｔｏｔｈｅｄｉｆｆｅｒｅｎｃｅｏｆｔｈｅｉｎｉｔｉａｌｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，ＴｒｘｆａｍｉｌｙⅠｉｓｃｌａｓｓｉｆｉｅｄｉｎｔｏ６ｇｒｏｕｐｓ：ｈ，ｆ，ｍ，ｏ，ｘａｎｄｙ．ＤｉｆｆｅｒｅｎｔｇｒｏｕｐｓｏｆＴｒｘｅｘｉｓｔｉｎｄｉｆｆｅｒｅｎｔｏｒｇａｎｉｓｍｓａｎｄｄｉｆｆｅｒｅｎｔａｐａｒｔｍｅｎｔｓｏｆａｃｅｌｌ．Ｔｒｘｈａｓｖａｒｉｏｕｓｂｉｏｌｏｇｉｃａｌｆｕｎｃｔｉｏｎｓｉｎｋｅｅｐｉｎｇｓｔａｂｌｅｒｅｄｏｘｓｔａｔｕｓｏｆｃｅｌｌｓ．Ｔｒｘｐｌａｙｓｃｒｕｃｉａｌｒｏｌｅｓｉｎｒｅｇｕｌａｔｉｎｇｃｅｌｌｇｒｏｗｔｈ，ａｐｏｐｔｏｓｉｓａｎｄｇｅｎｅｔｒａｎｓｃｒｉｐ－ｔｉｏｎ．Ｉｔｉｓａｌｓｏｉｎｖｏｌｖｅｄｉｎｐｌａｎｔｓｔｒｅｓｓｔｏｌｅｒａｎｃｅａｎｄｒｅｇｕｌａｔｅｔｈｅｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｓｔｒｅｓｓｒｅｌａｔｅｄｇｅｎｅｓ．Ｔｈｅｓｔｒｅｓｓｅｓｉｎ－ｃｌｕｄｅｄｒｏｕｇｈｔ，ｈｅａｔａｎｄｏｔｈｅｒｒｅａｃｔｉｖｅｏｘｙｇｅｎｓｔｒｅｓｓｅｓ．ＳｏｗｅｅｘｐｅｃｔＴｒｘｇｅｎｅｃａｎｂｅｆｕｒｔｈｅｒｕｓｅｄｉｎｐｌａｎｔｔｒａｉｔｍｏｄｉｆｉｃａｔｉｏｎｂｙｔｒａｎｓｆｅｒｒｉｎｇｔｈｉｓｇｅｎｅｉｎｔｏｐｌａｎｔｓ．Ｔｈｉｓｐａｐｅｒｒｅｖｉｅｗｅｄｔｈｅｔｙｐｅ，ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎａｎｄｂｉｏｌｏｇｉｃａｌｆｕｎｃ－ｔｉｏｎｓｏｆＴｒｘａｎｄｉｔｓｒｅｌａｔｉｏｎｓｈｉｐｗｉｔｈｐｌａｎｔｓｔｒｅｓｓｔｏｌｅｒａｎｃｅ．ＫｅｙｗｏｒｄｓＴｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎ（Ｔｒｘ），Ｒｅｄｏｘ，Ｓｔｒｅｓｓｔｏｌｅｒａｎｃｅ硫氧还蛋白（ｔｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎ，Ｔｒｘ）是一类分布广泛的低分子量的蛋白质，它们在进化上相当保守，有一个二硫化物活性中心Ｔｒｐ－Ｃｙｓ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｃｙｓ（ＣＧＰＣ），ＣＧＰＣ中的２个Ｃｙｓ分别为Ｃｙｓ３２和Ｃｙｓ３５，人和其它哺乳动物Ｔｒｘ还含有另外３个Ｃｙｓ残基，即Ｃｙｓ６２、Ｃｙｓ６９和Ｃｙｓ７３，这些Ｃｙｓ残基能可逆地催化许多氧化还原反应，赋予Ｔｒｘ独特的生物学特性。Ｔｒｘ在其保守的活化区域内含有二硫巯基和二硫键，其氧化还原活性使硫氧还蛋白在细胞内具有各种不同的功能（庄静等，２００３，生命的化学，２３（３）：２１０－２１２）。最
早被报道的硫氧还蛋白是作为核苷酸还原酶的供体。
硫氧还蛋白系统是由Ｔｒｘ（Ｔｒｘ１、Ｔｒｘ２）、ＮＡＤＰＨ、ＴｒｘＲ（二硫醇二硫化物氧化还原酶—硫氧还蛋白还原酶）３部分组成的，还原态的Ｔｒｘ通过巯基供氢使其它含二硫键的蛋白被还原；氧化态的Ｔｒｘ被ＮＡＤＰＨ还原，继续发挥作用。该系统能够稳定细胞内环境，调节细胞生长及信号传导过程来保护细胞不受病毒感染、电离辐射等外界刺激引起的活性氧损害；还能还原ＤＮＡ合成必需的核糖核苷酸还原酶等多种具有重要功能的蛋白质，对蛋白—蛋白，蛋
硫氧还蛋白（Ｔｒｘ）的研究进展
ＦｕｎｃｔｉｏｎａｌＲｏｌｅｓｏｆＴｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎ（Ｔｒｘ）
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白—核酸相互作用起重要的调节作用（赵燕秋和樊代明，２００１）。
麦胚芽、大麦种子、菠菜叶片、水稻韧皮部中均有Ｔｒｘ分布（Ｇｅｌｈａｙｅｅｔａｌ．，２００５；刘雷和尹钧，２００３；Ｊｕｔｔｎｅｒ
Ｔｒｘ广泛存在于各种生物体内。有使巯基和二硫ｅｔａｌ．，２０００）。
化物相互转换的功能（ＨａｗｋｉｎｓａｎｄＦｒｅｅｄｍａｎ，１９９１）。叶绿体Ｔｒｘ在细胞核中编码，被Ｔｒｘ的还原酶Ｔｒｘ的非常保守的活性中心序列Ｔｒｐ－Ｃｙｓ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｃｙｓ（ＣＧＰＣ），其中２个Ｃｙｓ残基可通过转移２个电子和２个质子可逆地形成二硫化物，为一系列生理反应提供氧化还原对，例如，在网织红细胞的蛋白质生物合成中提供氢原子。
（ｆｅｒｒｅｄｏｘｉｎ－ｔｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎｒｅｄｕｃｔａｓｅ，ＦＴＲ）所还原。ＦＴＲ／ＴＲＸ系统只有在真核细胞和菌类中被发现。此外，拟南芥基因组序列也揭示了包含ＮＡＤＰＨ硫氧还蛋白还原酶（ＮＡＤＰＨｔｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎｒｅｄｕｃｔａｓｅ，ＮＴＲ）片段和硫氧还蛋白片段的融合蛋白（Ｊｕｔｔｎｅｒｅｔａｌ．，２０００）。１．２细菌和酵母Ｔｒｘ
人们已经对一些原核生物细胞中的Ｔｒｘ基因及其表达产物进行了较为详细的研究。对大肠杆菌（Ｅ．
１Ｔｒｘ的类型和组织分布
目前，在所有的有机体中都发现了硫氧还蛋白（Ｔｒｘ）（Ｈｅｉｄｅｅｔａｌ．，２００４）。研究发现Ｔｒｘ广泛存在于
）的Ｔｒｘ基因核苷酸序列的分析显示该Ｔｒｘ具有
原核生物、真核生物、植物和哺乳动物中。根据氨基ｃｏｌｉ
１８个氨基酸的信号肽，该基因表达可能受ｃＡＭＰ受
酸序列的不同，Ｔｒｘ分为２大家族，家族Ⅰ和家族Ⅱ。
绝大多数生物的硫氧还蛋白属于家族Ⅰ。家族Ⅰ含体蛋白的控制（庄静等，２００３，生命的化学，２３（３）：有一种独特的Ｔｒｘ区域而家族Ⅱ则带有１个或更多的Ｔｒｘ区域。在拟南芥中已发现至少２０个Ｔｒｘ基因的完全序列。相比之下，只有２种哺乳动物、３种酵母和２种大肠杆菌的Ｔｒｘ被报道。根据最初结构的不同，Ｔｒｘ家族Ⅰ被分为６大类：ｈ，ｆ，ｍ，ｏ，ｘ和ｙ（Ｇｅｌ－ｈａｙｅｅｔａｌ．，２００５）。１．１植物Ｔｒｘ
Ｔｒｘ家族Ⅰ中的ｍ、ｘ和ｙ主要分布于原核生物中，ｆ、ｈ和ｏ分布于真核生物中。ｍ、ｆ、ｈ在高等植物中广泛存在。其中，ｍ、ｆ、ｘ和ｙ存在于叶绿体中，ｈ存在于细胞质中，而ｏ和ｘ存在于线粒体中。目前，由于编码基因的不同，产生了Ｔｒｘ的特异性。Ｔｒｘ－ｘ包含一个转移肽，存在于叶绿体和线粒体中。然而，其功能尚不清楚。Ｔｒｘ－ｏ是一种新近发现的家族Ⅰ类型，它通过硫键的还原控制一些线粒体蛋白的活动。Ｔｒｘ－ｈ组织和功能尤为复杂，近来以草本模式植物拟南芥和木本植物杨树的研究最多。在细菌、真菌、动
它存在于细胞质、内物和植物细胞中，都含有Ｔｒｘ－ｈ，
质网和线粒体中。多种ｈ型的Ｔｒｘ存在于高等植物中。从马铃薯中提取的３种不同的Ｔｒｘ－ｈ，在Ｇｅｎ－Ｂａｎｋ中比对，其氨基酸序列有３４％￣６０％一致。它们不含转移肽，说明其存在于细胞质中。Ｔｒｘ－ｈ在种子发芽时促进淀粉酶和蛋白质酶活性、增加贮藏蛋白的水溶性和促进营养物质水解，启动胚乳中的碳氮代谢（刘雷和尹钧，２００３）。
近来一些人研究了植物叶绿体系统中的Ｔｒｘ。在模式植物烟草、拟南芥、杨树和番茄、马铃薯根茎、小
２１０－２１２）。
大肠杆菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）的Ｔｒｘ结构是一种结合紧密的
球形蛋白质，由５个β折叠构成一个疏水核心，核心的终末端被４个α螺旋包绕。保守的活性位点序列Ｔｒｐ－Ｃｙｓ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｃｙｓ连接第２个β折叠和第２个α螺旋，并形成了第２个α螺旋的第１个转折点。Ｔｒｘ还原作用的机制就在于其与底物Ｘ－Ｓ２结合后，在复合物的疏水环境中，Ｃｙｓ－３２的巯基作为亲核物质，和蛋白底物结合形成共价键的二硫化物，最后去质子的Ｃｙｓ－３５作用于此二硫化物的二硫键，释放出被还原的蛋白底物（Ｈｏｌｍｇｒｅｎ，１９９５）。
Ｔｒｘ在酵母中更广泛的存在，其作为一个次生独立的ＮＡＤＰＴＨＩＯＲＥＤＯＸＩＮ系统存在于酵母的线粒Ｔｒｘ在酵母中第一次被证实它起到还原甲硫氨体中。
砜和硫酸盐的作用。后来，人们发现Ｔｒｘ是多种多样的蛋白质，是一些酶和受体调节因子（庄静等，２００３，生命的化学，２３（３）：２１０－２１２），例如，是一些光合酶和糖皮质激素受体的调节因子。１．３动物Ｔｒｘ
在动物中，Ｔｒｘ主要分为Ｔｒｘ１和Ｔｒｘ２两型，Ｔｒｘ１位于细胞浆和细胞核中，而Ｔｒｘ２仅位于线粒体中，被认为是Ｔｒｘ家族中的一种线粒体特异性蛋白（卜于骏和丁树哲，２００３，中国运动医学杂志，２２（５）：４８７－４８９）。哺乳动物细胞中的Ｔｒｘ在结构上与Ｅ．ｃｏｌｉ的结构不同，其活性位点外侧也有半胱氨酸残基，当Ｔｒｘ聚集和失活时，这些残基可氧化为二硫键（梁鹏等，２００４，中国老年学杂志，２４（５）：４７８－４８１）。
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分子植物育种
ＭｏｌｅｃｕｌａｒＰｌａｎｔＢｒｅｅｄｉｎｇ
继Ｍｏｏｒｅ首次报道哺乳动物Ｔｒｘ后，许多人的Ｔｒｘ也得到确认。人类的许多细胞因子样分子被确认是Ｔｒｘ，包括ＥＢ病毒感染Ｂ－成淋巴细胞后产生的类白细胞介素－１（ＩＬ－１）细胞素、ＡＤＦ（ａｆａｃｔｏｒｆｒｏｍａｄｕｌｔ妊娠早期因子。这些人类Ｔ－ｃｅｌｌｌｅｕｋｅｍｉａ－ｄｅｒｉｖｅｄｃｅｌｌｓ）、的Ｔｒｘ基因包括５个外显子，大约有１３ｋｂ（卜于骏和丁树哲，２００３，中国运动医学杂志，２２（５）：４８７－４８９）。
期中对氧化还原过程起调控作用．（Ｗｏｎｇｅｔａｌ．，２００３）。据Ｔａｎａｋａ等（２００２）报道，线粒体中的Ｔｒｘ维持细胞的活性，对细胞凋亡的信号转导过程也具有重要的作用。Ｔｒｘ是凋亡信号调节激酶－１（ＡＳＫ－１）的生理抑制剂，能够抵抗星形孢菌素所诱导的细胞凋亡（Ｓａｉｔｏｈｅｔａｌ．，１９９８）。
Ｔｒｘ还与许多生物功能有关，例如在硫氧化蛋白还原酶和ＮＡＤＰＨ的存在下Ｔｒｘ可以作为核糖核苷
酸还原体系的辅助因子（Ｄａｖｉｓｅｔａｌ．，２００１）。Ｔｒｘ的易溶性和稳定性可被用来增加某些多肽或蛋白的溶解度和稳定度，Ｔｒｘ能降低面粉和牛奶中致敏蛋白的致敏能力（ｄｅｌＶａｌｅｔａｌ．，１９９９）。
综上所述，硫氧还蛋白具有改变植物自交不亲和性状的功能，从而改良物种的基因型。具有抗旱、耐热、抗氧化胁迫和对抗逆基因的表达进行调控的能力，因此，我们可以将硫氧还蛋白基因通过转基因技术导入植物体中，从而改良物种的遗传性状。２．２Ｔｒｘ在酵母和细菌中的功能
在酵母中，Ｔｒｘ是ＤＮＡ快速复制的重要保障（庄静等，２００３，生命的化学，２３（３）：２１０－２１２），２个Ｔｒｘ基因Ｔｒｘ１和Ｔｒｘ２的功能活性将使ＤＮＡ合成减少１／３。酿酒酵母中，细胞在缺乏硫氧还蛋白还原酶（ＴｒｘＲ）时，对氧胁迫的抵御能力下降，此时，Ｔｒｘ系统在其中起氧化还原调节作用。
在细菌中，如大肠杆菌，存在一种简单的硫氧还蛋白系统，包括１个或２个Ｔｒｘ和１个ＮＡＤＰＨ硫
２Ｔｒｘ的生物学功能
２．１Ｔｒｘ在植物中的功能
叶绿体细胞溶质和叶绿体的硫氧还蛋白系统都已经开展了深入的研究。但是，与在动物和酵母中的不同，硫氧还蛋白系统能够在植物线粒体中表达。在叶绿体中，Ｔｒｘ的还原性不是与ＮＡＤＰ相连，而是通过一种新型的ＩＲＯＮ－ＳＵＬＦＵＲ酶所连接，近来已经明确Ｆｅｒｒｄｏｘｉｎ－ｔｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎｒｅｄｕｃｔａｓｅ（ＦＴＲ）的机制
（ＢａｌｍｅｒａｎｄＢｕｃｈａｎａｎ，２００２）。
目前，从绿藻和多种花中分离了Ｔｒｘ蛋白质。在其组织特异现有的物种中Ｔｒｘ的整体情况研究深入，
性和亚细胞定位已成为许多研究的重点（Ｈｅｉｄｅｅｔａｌ．，２００４）。最近，通过对大豆叶子和种子中的蛋白细胞器分离技术得到了以上６种Ｔｒｘ（Ｇｅｌｈａｙｅｅｔａｌ．，２００３）。
在植物中自交不亲和性状是植物界一种自然现象，这种机制对于被子植物的进化有重要影响，李新明从一种自交不亲和植物的花粉中克隆到一个影响自交识别的Ｓ基因，其表达产物有一个保守Ｃ端序
列，该序列与Ｔｒｘ－ｈ的活性中心相同，即是ＷＣＧＰＣ。氧还蛋白还原酶（ＮＡＤＰＨｔｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎｒｅｄｕｃｔａｓｅ，相关的生物活性测定证实了它有Ｔｒｘ－ｈ的功能，当ＳＮＴＲ）。酵母细胞溶质的硫氧还蛋白系统与大肠杆菌基因保守的Ｃ－端序列发生突变并导致Ｔｒｘ－ｈ活性的相似（席慧等，２００４）。丧失时，该植物的自交不亲和性状也丧失了。目前的研究结果还不能证明Ｔｒｘ－ｈ直接决定了自交不亲和机制（Ｌｉｅｔａｌ．，１９９４）。此外，硫氧还蛋白家族的Ｔｒｘ１和Ｔｒｘ２蛋白对植物自交不亲合过程起调控作用（刘东等，２００３）。叶绿体中的硫氧还蛋白参与并调节光合作用（王玉成等，２００４）。在光合器官内，叶绿体铁氧还蛋白／硫氧还原蛋白（Ｆｄ／Ｔｒｘ）参与叶绿体中还原磷酸戊糖途径酶的激活、氧化磷酸戊糖途径酶的暗激活等酶活性的调节。Ｔｒｘ－ｍ和Ｔｒｘ－ｆ在光合系统中连接着吸光色素和某些关键代谢酶，如ＦＢＰａｓｅ、ＳＢ－
在细菌和酵母菌中，Ｔｒｘ作为ＰＡＰＳ将硫酸盐还原为亚硫酸盐，完成了硫的同化（Ｓｃｈｗｅｎｎｅｔａｌ．，１９８８）。２．３Ｔｒｘ在人类及动物中的功能
人硫氧还蛋白（ｔｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎ，ＴＲＸ）又称为成人Ｔ细胞白血病衍生因子（ＡＤＦ）（赵燕秋和樊代明，２００１），是由１０４个氨基酸组成的分子量为１２ｋＤ的多肽。其活性位点氨基酸组成为Ｃｙｓ－Ｇｌｙ－Ｐｒｏ－Ｃｙｓ保守的形式，与ＮＡＤＰＨ和人Ｔｒｘ还原酶共同组成Ｔｒｘ还原系统，对维持体内稳定的氧化还原状态具有重要的作
ＫＢ，ＡＰ１发挥Ｐａｓｅ、ＰＰＫ。电子经光合系统、铁氧还原蛋白（Ｆｄ）、用。人Ｔｒｘ还对多种转录因子如ＮＦ，
并可促进细胞的增殖及抑制细胞的凋亡。Ｆｄ／Ｔｒｘ还原酶，最后还原一列的Ｔｒｘ，它们随后能还调节作用，
它对人多形核白细胞、单核细胞和Ｔ细胞具有趋化原活化果糖－１，６－二磷酸酶（刘雷和尹钧，２００３）。
植物胚乳中的硫氧还蛋白在种子的整个生命周
作用。这些研究结果证明了Ｔｒｘ在机体内有多种不同
硫氧还蛋白（Ｔｒｘ）的研究进展
ＦｕｎｃｔｉｏｎａｌＲｏｌｅｓｏｆＴｈｉｏｒｅｄｏｘｉｎ（Ｔｒｘ）
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功能（梁鹏等，中国老年学杂志，２００４，２４（５）：４７８－４８１）。如在人类的红细胞中，硫氧还蛋白过氧化物酶作为抗氧化剂，保护红细胞免受氧化剂的损伤。Ｔｒｘ也可直接清除活性氧（ｒｅ－ａｃｔｉｖｅｏｘｙｇｅｎｓｐｅｃｉｅｓ，ＲＯＳ），它可将Ｏ－转化为ＯＨ－。Ｔｒｘ同凋亡信号调节激酶１（ａｐｏｐｔｏｓｉｓｓｉｇｎａｌ－ｒｅｇｕｌａｔｉｎｇｋｉｎａｓｅ１，ＡＳＫ１）结合能抑制ＡＳＫ１的活性与ＡＳＫ１依赖性凋亡。Ｔｒｘ选择性地激活某些转录因子与ＤＮＡ结合（Ｈｉｒｏｔａｅｔａｌ．，１９９９）。Ｔｒｘ还能保护内皮细胞和肾脏的缺血再灌注损伤（Ｓｈｉｂｕｋｉｅｔａｌ．，１９９８）。纽约心脏病协会研究指出血清Ｔｒｘ水平还同病人的左室射血分数负相关，提示Ｔｒｘ和心衰严重性之间可能有关联（Ｓｈｉｏｊｉｅｔａｌ．，２００２）。神经退行性病变患者脑中Ｔｒｘ水平普遍下降，特别是在杏仁核和海马区域，而在病人的所有脑区中水平上升（Ｌｏｖｅｌｌｅｔａｌ．，２０００）。Ｎａｋａｍｕｒａ等（２００２）研究发现，急性ＨＩＶ感染的细胞中Ｔｒｘ短暂下调，感染后期血浆Ｔｒｘ升高，血浆Ｔｒｘ可成为预测疾病预后的生物学指标。由于Ｔｒｘ１抑制许多抗癌药物所致的凋亡，并且Ｔｒｘ１是一些抗癌药物细胞毒作用的耐药因素，因此Ｔｒｘ１升高可能是化疗耐药的原因（许莲蓉和乔振华，２００４，国外医学儿科学分册，３１（４）：２１８－２２０）。由于Ｔｒｘ蛋白在精子发生成熟以及受精过程中可能发挥重要作用，因而是发展新型男用免疫避孕制剂的一种潜在的靶分子（施惠娟和王健，２００６，生殖与避孕，２６（４）：２２７－２３２）。
的肽序列，但只有Ｃ端的肽序列有活性，其序列为ＣＧＰＣ。据推测它能在缺乏水分的时候维持叶绿体蛋白巯基／硫键的氧化还原能力（Ｒｅｙｅｔａｌ．，１９９８）。有研究表明，ＣＤＳＰ３２是植物防御光合作用膜脂过氧化组成部分（ＢｒｏｉｎａｎｄＲｅｙ，２００３）。硫氧还蛋白在转录过程中起重要的调控作用，对转录因子ＮＦ－ｋａｐｐａ２和ＡＰ－１的活性起调节作用，而这２种转录因子对植物抗氧化胁迫和细胞防御反应的基因起诱导表达作用（Ｓｃｈｅｎｋｅｔａｌ．，１９９４）。说明硫氧还蛋白对植物的抗逆基因表达起到了重要调控作用。
氧化胁迫较弱时，植物细胞内的硫氧还蛋白以还原态为主体。还原态Ｔｒｘ可直接与细胞凋亡信号调节激酶－１（ＡＳＫ－１）相结合形成复合体，抑制氧应激诱导的丝裂元活化蛋白激酶（ＭＡＰＫ）的信号传递，从而抑制细胞凋亡的发生（刘雷和尹钧，２００３）。综上所述，植物体内的硫氧还蛋白不仅本身具有抗逆境胁迫能力，同时，还可以对抗逆基因的表达进行调控，在植物的抗逆系统中起较重要的作用。因此，Ｔｒｘ基因在植物抗逆机理的揭示和研究植物抗逆基因工程具有较高的价值。
致谢
本研究由国家转基因植物研究与产业化专项基金项目（编号Ｊ２００２－Ｂ－００４）资助。
３Ｔｒｘ与植物抗逆性的关系
Ｔｒｘ具有抗氧化、抗旱、耐热等能力。当Ｔｒｘ中的Ｃｙｓ残基被氧化时，蛋白质巯基与二硫化物两种形式之间的平衡被破坏。因此，可抑制Ｔｒｘ的二硫化物还原酶活性，逆转其细胞生长刺激及抗调亡作用。
Ｔｒｘ－ｈ通过自身的还原特性，在种子萌发期间把胚乳、胚、糊分层中的各种酶和蛋白质有机地联系起来，从而间接地促进淀粉酶和蛋白质酶活性、增加贮藏蛋白的水溶性，启动贮藏物质的水解，促进种子萌发。近期，已将反义Ｔｒｘ－ｓ基因转入小麦籽粒中，由于Ｔｒｘ的还原活性的降低使蛋白质贮藏物质的还原作用减低，从而延缓了籽粒的萌发时间和发芽率，达到了延缓小麦种子发芽和抗穗发芽的目的（尹钧等，２００６）。
Ｂｒｏｉｎ和Ｒｅｙ（２００３）研究表明，干旱诱导产生的硫氧还蛋白ＣＤＳＰ３２，是一分子量为３２Ｄａ的基质蛋白，其ｍＲＮＡ和蛋白因氧胁迫的诱导而大量聚集。并认为该蛋白是通过保护叶绿体的结构来对抗由干旱引起的氧化胁迫，它有２个与Ｔｒｘ活性中心类似
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分子植物育种
ＭｏｌｅｃｕｌａｒＰｌａｎｔＢｒｅｅｄｉｎｇ
ｇｇｅｒＷ．，Ｄｒ"ｇｅＷ．，ａｎｄＳｃｈｕｌｚｅ－Ｏｓ－ＳｃｈｅｎｋＨ．，ＫｌｅｉｎＭ．，Ｅｒｄｂｒü
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